Пепсин (от греч. pépsis — пищеварение), протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб: расщепляет белки и пептиды. Открыт в 1836 Т. Шванном; в 1930 Дж. Нортроп получил его в кристаллическом виде. П.— глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула П.— полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3-дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Изоэлектрическая точка П. около pH 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен при pH 1—2 (pH желудочного сока); денатурирует при pH 6,0. П.— эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью П. гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от др. протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина,— строгой специфичностью не обладает. П. вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного пепсиногена. Превращение пепсиногена в П. происходит в результате отщепления с N-koнцевого участка пепсиногена несколько пептидов, среди которых обнаружен ингибитор П. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим П. (автокатализ). П. используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты.
Н. Н. Зайцева.
Кристаллы пепсина свиньи.
Кристаллы пепсина лосося.